animal origin free chymotrypsin / chymotrypsin for Analysis of peptide spectra

Chymotrypsin / Recombinant Chymotrypsin / Enzyme / RCT

DEscriptION

Chymotrypsin Enzyme

Chymotrypsin is a recombinant serine endopeptidase expressed in E.coli, purified with HPLC, the gene 

sequence is same as that human chymotrypsin. The recombinant chymotrypsin hydrolyzes at the 

carboxyl side of aromatic amino acids: Tyr, Phe and Trp. Cleavage may also be observed, but at a lower 

rate, at Leu and Met. Chymotrypsin activity is optimal in the pH range of 7.0–9.0. This sequencing grade 

enzyme can be used alone or in combination with other proteases to produce protein digests for peptide 

mapping applications or protein identification by peptide mass fingerprinting or MS/MS spectral matching. 

It is suitable for digestion reactions in-solution or in-gel.

ADVANTAGES

Animal origin free:The use of recombinant chymotrypsin eliminates the content of other proteins, the 

risk of virus presence, and other potential adventitious agents found in animal-derived chymotrypsin. 

Stable:A sterile recombinant chymotrypsin lyophilized powder eliminates the contamination risks and 

decreases the chance of activity loss in the process of transport and storage.

SPECIFICATION

Serine endopeptidase that specifically hydrolyzes peptide bonds at the C-termini of Tyr, Phe, and Trp. 

Leu, Met, Ala, Asp, and Glu are cleaved at a lower rate. Acts also upon amides and esters of susceptible 

amino acids.

APPLICATION

Hydrolysis of proteins by chymotrypsin alone or in combination with other proteases. Suitable for peptide

mapping, fingerprinting, and sequence analysis.

For peptide digestion, use a ratio (w/w) of approximately 1:60 for chymotrypsin:peptide. Perform peptide

 digests in 100 mM Tris